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Las enzimas (en griego en = adentro y zyme = mezcla) son catalizadores y aumentan la velocidad de una reacción química sin sí mismos que experimentan cualquier cambio químico permanente. Ni se utilizan para arriba en la reacción ni ellas aparecen como productos de la reacción.
Las enzimas atan temporalmente a uno o más de los reactivo de la reacción que catalizan. Al hacer eso, bajan la cantidad de energía de activación necesitada y aceleran así la reacción.
El uso de enzimas en la diagnosis de la enfermedad es una de las ventajas importantes derivadas de la investigación intensiva en bioquímica desde los años 40. Las enzimas han proporcionado la base para el campo de la química clínica.
Una enzima puede ser una proteína monomeric compuesta de cerca de cientos aminoácidos o más, o una proteína oligomeric que consiste en varios monomers, diferente o idéntico, que actúan juntos como unidad.
Como con cualquier proteína, cada monomer se produce realmente mientras que una cadena larga, linear de aminoácidos, que entonces dobla para arriba en una manera particular para producir el producto tridimensional correcto. Los factores que entran asegurarse de que la cadena dobla correctamente y mantiene su forma es compleja, y todavía identificado no totalmente, aunque los principios generales se parecen ser entendidos.
Una enzima contiene un sitio activo, consistiendo en los aminoácidos catalíticos y unos o más sitios obligatorios que atan los substratos. Las enzimas también tienen con frecuencia sitios obligatorios que sirvan las funciones reguladoras, que aumentan o inhiben la actividad enzimática. Éstos atan típicamente los metales o las moléculas pequeñas.
Las enzimas pueden realizarse hasta vario millón de reacciones catalíticas por segundo. Para determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración del substrato se aumenta hasta que un índice constante de la formación del producto se alcanza.
Enzimas y reacciones de Boilogical
Los leyes del thermodymatics se aplican a las reacciones químicas dondequiera en el universo. Ningunas reacciones pueden violar las reglas del thermodymatics. Toda la reacción debe proceder a un nivel de la energía y de la entropía mínimas del máximo o tener un equilibrio favorable entre los dos. De la enzima aumento simplemente la tarifa (la tarifa es igual al número de las moléculas el reactivo convertidas al producto por la unidad del tiempo) en la cual las reacciones espontáneas ocurren.
Las enzimas no pueden hacer que una reacción ocurre que no procedería espontáneamente sin la enzima. El mismo principio se aplica a la reacción reversible. Las enzimas no alteran el punto del equilibrio de la reacción reversible.
La mayoría de las reacciones biológicas ocurrirían para retardarse sin la enzima para que la vida exista. Las tarifas serían esencialmente cero en las temperaturas biológicas.
Por ejemplo la oxidación de la glucosa al CO2 y a H 2 O es espontánea y procede casi totalmente en la dirección indicada. Sin embargo, sin las enzimas, la oxidación de la glucosa ocurre hace lentamente en las temperaturas fisiológicas que la tarifa es esencialmente unmeasureable.
Los aumentos en tarifa alcanzan por las enzimas, dependiendo de la enzima y la reacción, se extiende de un mínimo de alrededor de millón a tanto como los tiempos un trillón más rápidamente que uncatalyzed reacciones en las concentraciones y las temperaturas equivalentes.
Características de las proteínas enzimáticas
Las enzimas son las moléculas de la proteína que se adaptan para reconocer y para atar los reactivo específicos y para apresurar su conversión en productos. Estas proteínas son responsables de aumentar los índices de todos los muchos miles de reacción que ocurre dentro de las células.
- Las enzimas combinan brevemente con los reactivo durante una reacción enzima-catalizada.
- Muchas enzimas contienen los grupos de los nonproteins llamados los cofactores, que contribuyen a su actividad. Los cofactores inorgánicos son todos iones metálicos. Los cofactores orgánicos, llamados las coenzimas, son grupos complejos derivados de las vitaminas.
- Las enzimas son saturadas por altas concentraciones del substrato.
- Las enzimas son específicas en su actividad; cada enzima cataliza la reacción de un solo tipo de moléculas o de un grupo de moléculas de cerca relacionadas.
- Las enzimas se lanzan sin cambiar después de catalizar la conversión de reactivo al producto
- Muchas enzimas son pH y termosensibles
Cofactores de la enzima
Muchas enzimas requieren la presencia de un adicional, sin proteínas, cofactor. Las coenzimas se pueden covalente limitar a la pieza de la proteína (llamada el apoenzyme) de enzimas como grupo prostético. Otros atan más libremente y, de hecho, pueden atar solamente transitorio a la enzima mientras que realiza su acto catalítico.
Protease
Amilasa
Lipasa
Lactasa
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