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Les enzymes (dans grec en = dedans et zyme = mélange) sont des catalyseurs et augmentent la vitesse d'une réaction chimique sans elles-mêmes subissant n'importe quel changement chimique permanent. Elles ni ne sont employées vers le haut dans la réaction ni elles apparaissent comme produits de réaction.
Les enzymes lient temporairement à un ou plusieurs des réactifs de la réaction qu'elles catalysent. De cette manière, ils abaissent la quantité d'énergie d'activation requise et accélèrent ainsi la réaction.
L'utilisation des enzymes dans le diagnostic de la maladie est l'un des avantages importants dérivés de la recherche intensive en biochimie depuis les années 40. Les enzymes ont fourni la base pour le champ de la chimie clinique.
Une enzyme peut être une protéine monomérique composée d'environ cent acides aminés ou plus, ou une protéine oligomère se composant de plusieurs monomères, différent ou identique, qui agissent ensemble comme une unité.
Comme avec n'importe quelle protéine, chaque monomère est produit réellement pendant qu'une longue, linéaire chaîne des acides aminés, qui plie alors d'une mode particulière pour produire le produit tridimensionnel correct. Les facteurs qui entrent dans s'assurer que la chaîne se plie correctement et maintient sa forme sont complexe, et pas complètement identifié toujours, bien que les principes généraux semblent être compris.
Une enzyme contient un emplacement actif, comprenant les acides aminés catalytiques et un ou plusieurs accepteurs qui lient les substrats. Les enzymes ont également fréquemment des accepteurs qui remplissent les fonctions de normalisation, qui augmentent ou empêchent l'activité enzymatique. Celles-ci lient typiquement des métaux ou de petites molécules.
Les enzymes peuvent exécuter jusqu'à plusieurs million de réactions catalytiques par seconde. Pour déterminer la vitesse maximum d'une réaction enzymatique, la concentration en substrat est augmentée jusqu'à ce qu'un taux constant de formation de produit soit réalisé.
Enzymes et réactions de Boilogical
Les lois du thermodymatics s'appliquent aux réactions chimiques n'importe où dans l'univers. Aucune réaction ne peut violer les règles du thermodymatics. Toute la réaction doit procéder à un niveau d'énergie et d'entropie minimum de maximum ou avoir un équilibre favorable entre les deux. D'enzymes augmentation simplement le taux (le taux est égal au nombre de molécules de réactif converties en produit par unité de temps) auquel les réactions spontanées ont lieu.
Les enzymes ne peuvent pas faire une réaction se produire qui ne procéderait pas spontanément sans enzyme. Le même principe s'appliquent à la réaction réversible. Les enzymes ne changent pas le point d'équilibre de la réaction réversible.
La plupart des réactions biologiques auraient lieu pour ralentir sans enzyme pour que la vie existe. Les taux seraient essentiellement zéro aux températures biologiques.
Par exemple l'oxydation du glucose au CO2 et au H 2 O est spontanée et procède presque totalement dans la direction indiquée. Cependant, sans enzymes, l'oxydation de glucose se produit font lentement aux températures physiologiques que le taux est essentiellement unmeasureable.
Les augmentations du taux réalisent par des enzymes, selon l'enzyme et la réaction, s'étendent d'un minimum environ de million à autant que les temps un trillion plus rapidement qu'uncatalyzed des réactions aux concentrations et aux températures équivalentes.
Caractéristiques des protéines enzymatiques
Les enzymes sont des molécules de protéine qui sont travaillées pour identifier et lier les réactifs spécifiques et pour expédier leur conversion dans des produits. Ces protéines sont responsables d'augmenter les taux de tous les plusieurs mille de réaction ayant lieu à l'intérieur des cellules.
- Les enzymes combinent brièvement avec des réactifs pendant une réaction enzyme-catalysée.
- Beaucoup d'enzymes contiennent des groupes de nonproteins appelés les cofacteurs, qui contribuent à leur activité. Les cofacteurs inorganiques sont tous les ions métalliques. Les cofacteurs organiques, appelés les coenzymes, sont les groupes complexes dérivés des vitamines.
- Des enzymes sont saturées par des concentrations élevées en substrat.
- Les enzymes sont spécifiques dans leur activité ; chaque enzyme catalyse la réaction d'un type simple de molécules ou d'un groupe de molécules étroitement liées.
- Des enzymes sont libérées sans changement après catalyse de la conversion des réactifs en produit
- Beaucoup d'enzymes sont pH et thermo-sensibles
Cofacteurs d'enzymes
Beaucoup d'enzymes exigent la présence d'un additionnel, sans protéines, cofacteur. Des coenzymes peuvent être en covalence liés à la pièce de protéine (appelée l'apoenzyme) d'enzymes en tant que groupe prosthétique. D'autres lient plus lâchement et, en fait, peuvent lier seulement transitoirement à l'enzyme pendant qu'elle exécute son acte catalytique.
Protéase
Amylase
Lipase
Lactase
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