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Gli enzimi (in greco en = dentro e zyme = miscela) sono catalizzatori ed aumentano la velocità di una reazione chimica senza se stesso che subiscono tutto il cambiamento chimico permanente. Nè sono usati in su nella reazione nè compaiono come prodotti di reazione.
Gli enzimi si legano temporaneamente ad uno o più dei reattivi della reazione che catalizzano. In tal modo, abbassano la quantità di energia di attivazione stata necessaria e così accelerano la reazione.
L'uso degli enzimi nella diagnosi della malattia è uno dei benefici importanti derivati dalla ricerca intensa in biochimica dai 1940's. che gli enzimi hanno fornito la base per il campo di chimica clinica.
Un enzima può essere una proteina monomerica composta di circa cento amminoacidi o più, o una proteina oligomerica che consiste di parecchi monomeri, differente o identico, che si comportano insieme come unità.
Come con tutta la proteina, ogni monomero realmente è prodotto mentre una catena lunga e lineare degli amminoacidi, che allora si piega in su ad un modo particolare per produrre il prodotto tridimensionale corretto. I fattori che entrano nell'accertarsi che la catena si pieghi correttamente ed effettui la relativa figura sia complessa ed ancora non completamente identificato, anche se i principii generali sembrano essere capiti.
Un enzima contiene un luogo attivo, consistendo degli amminoacidi catalitici ed uno o più luoghi obbligatori che legano il substrate(s). Gli enzimi inoltre hanno frequentemente luoghi obbligatori che servono le funzioni regolarici, che aumentano o inibiscono l'attività dell'enzima. Questi legano tipicamente i metalli o le piccole molecole.
Gli enzimi possono effettuare fino a parecchio milione reazioni catalitiche al secondo. Per determinare la velocità massima di una reazione enzimatica, la concentrazione nel substrato è aumentata fino a realizzare un tasso costante di formazione del prodotto.
Enzimi e reazioni di Boilogical
Le leggi del thermodymatics si applicano alle reazioni chimiche dovunque nell'universo. Nessuna reazione può violare le regole del thermodymatics. Tutta la reazione deve continuare ad un livello di energia e di entropia minime di massimo o avere un equilibrio favorevole fra i due. Degli enzimi aumento semplicemente il tasso (tasso è uguale al numero di molecole del reattivo convertite in prodotto per l'unità di tempo) a cui le reazioni spontanee avvengono.
Gli enzimi non possono fare una reazione accadere che non continuerebbe spontaneamente senza l'enzima. Lo stesso principio si applica a reazione reversibile. Gli enzimi non alterano il punto di equilibrio di reazione reversibile.
La maggior parte delle reazioni biologiche avverrebbero per ritardare senza enzima affinchè la vita esistano. I tassi sarebbero essenzialmente zero alle temperature biologiche.
Per l'esempio l'ossidazione di glucosio al CO 2 ed alla H 2 O è spontanea e continua quasi completamente nel senso dichiarato. Tuttavia, senza enzimi, l'ossidazione del glucosio si presenta fa lentamente alle temperature fisiologiche che il tasso è essenzialmente unmeasureable.
Gli aumenti nel tasso realizzano dagli enzimi, secondo l'enzima e la reazione, varia da un minimo circa di milione a tanto come volte un trilione più velocemente di uncatalyzed le reazioni alle concentrazioni ed alle temperature equivalenti.
Caratteristiche delle proteine enzimatiche
Gli enzimi sono molecole della proteina che sono adattate per riconoscere e legare i reattivi specifici e per accelerare la loro conversione nei prodotti. Queste proteine sono responsabili dell'aumento dei tassi di tutti i molti mille di reazione che avviene all'interno delle cellule.
- Gli enzimi uniscono brevemente con i reattivi durante la reazione enzima-catalizzata.
- Molti enzimi contengono i gruppi dei nonproteins denominati cofattori, che contribuiscono alla loro attività. I cofattori inorganici sono tutti ioni metallici. I cofattori organici, denominati coenzimi, sono gruppi complessi derivati dalle vitamine.
- Gli enzimi sono saturati dalle alte concentrazioni nel substrato.
- Gli enzimi sono specifici nella loro attività; ogni enzima catalizza la reazione di singolo tipo di molecole o di un gruppo delle molecole strettamente collegate.
- Gli enzimi sono liberati identicamente dopo la catalisi della conversione dei reattivi al prodotto
- Molti enzimi sono pH e termosensibile
Cofattori degli enzimi
Molti enzimi richiedono la presenza di un supplementare, senza proteine, cofattore. I coenzimi possono in covalenza essere limitati alla parte della proteina (denominata il apoenzyme) degli enzimi come gruppo prostetico. Altri si legano più senza bloccare e, infatti, possono legarsi soltanto transitoriamente all'enzima mentre effettua il relativo atto catalitico.
Proteasi
Amilasi
Lipasi
Lattasi
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